Resumen

Las inmunoglobulinas de clase G (IgG) tienen unida covalentemente una cadena de azúcares en el fragmento cristalizable (Fc), estructura que está constituida por complejos glucosídicos bicatenarios con un alto grado de heterogeneidad que contribuyen en definir la afinidad de los Ac por sus receptores específicos, determinando en parte su actividad biológica. Recientemente se identificó un mecanismo antiinflamatorio mediado por las IgG con base en las diferentes alternativas de glicosilación del Fc y su interacción con el receptor de adhesión específico de células dendríticas (DC-SIGN). Este mecanismo ha tenido implicaciones clínicas y terapéuticas en los procesos autoinmunes. El objetivo de esta revisión es describir la estructura bioquímica de los azúcares asociados al Fc de la IgG, así como sus variantes en relación con las funciones específicas que éstas le confieren como factor patogénico en las enfermedades autoinmunes e infecciosas, particularmente en la tuberculosis donde también podría tener implicación terapéutica.

Palabras clave: Glicosilación anticuerpos tuberculosis.

2014-04-07   |   1,649 visitas   |   1 valoraciones

Vol. 65 Núm.6. Noviembre-Diciembre 2013 Pags. 515-523 Rev Invest Clin 2013; 65(6)