Resumen

En trabajos anteriores hemos visto que ACTH activa una fosfolipasa C que hidroliza glicosilfosfatidilinositol (GPI), la cual liberaría inositolfosfoglicano (IPG) al medio extracelular, y que un IPG purificado de Trypanosoma cruzi es capaz de inhibir la acumulación de esteroides mediada por ACTH en células adrenocorticales. En este trabajo se quiso estudiar el incremento de la liberación al medio extracelular de una enzima anclada a la membrana plásmatica por GPI, la fosfatasa alcalina, producido por ACTH. Encontramos que: a) la enzima liberada por ACTH aparece en la fase acuosa después de la partición con tritón X-114, lo que está de acuerdo con la pérdida del ancla de GPI, b) el inhibidor de fosfolipasa C, U73122, inhibe la liberación de la enzima por la hormona, c) un inhibidor de la captación de IPG, inositol-2-monofosfato, aumenta la cantidad de fosfatasa alcalina en el medio extracelular. Estos resultados sugieren que ACTH libera fosfatasa alcalina a través de la activación de una fosfolipasa C. Por otro lado, la dibutiriladenosina-3,5-monofosfato cíclico (db-AMPc) fue capaz de incrementar la liberación de fosfatasa alcalina en células adrenocorticales y este efecto fue inhibido por U73122, sugiriendo que AMPc, que actúa como segundo mensajero en la respuesta de ACTH, participa en la activación de una fosfolipasa C por la hormona. Además se encontró que una proteína G sensible a toxina de pertussis es necesaria para la liberación de fosfatasa alcalina por ACTH y db-AMPc y que la incorporación de anticuerpos anti-Gi en células adrenocorticales inhibe la liberación de la enzima por la hormona. Nuestros resultados sugieren que ACTH aumenta la liberación de fosfatasa alcalina por activación de una fosfolipasa C a tavés de AMPc y Gi.

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2007-01-25   |   3,457 visitas   |   Evalua este artículo 0 valoraciones

Vol. 2 Núm.1. Abril 2003 Pags. Qviva 2003; 2(1)