Resumen

Degradación por la plasmina de la cadena alfa del fibrimigeno/fibrina: Mejoría de la constante de activación y determinación de la actividad en ensayos para el activador del plasminógeno tisular Objetivos: El propósito de la presente investigación fue incrementar la eficacia de la formación del complejo terciario (fibrina-plasminógeno-activador tisular del plasminógeno) en el proceso de degradación de la estructura tridimensional del monómero de fibrina soluble. Materiales y métodos: El fibrinógeno fue purificado de plasma humano, por seis precipitaciones repetidas, con diferentes concentraciones de etanol frio. El fibrinógeno fue convertido a desAAfibrinogeno por degradación con batroxobina. El plasminógeno humano fue purificado por cromatografías de afinidad e intercambio iónico y activado a plasmina con uro-quinasa. El desAAfibrinogeno digerido fue preparado por digestión controlada con plasmina. Resultados: Este estudio demuestra que la cadena α del desAAfibrinogeno, dificulta la formación del complejo terciario, por impedimentos estéricos, por lo cual la cadena a se sometió a hidrolisis controlada con plasmina, facilitando así la determinación in vitro de la actividad del activador tisular del plasminógeno. Finalmente, la liberación del fibrinopéptido A por hidrolisis del fibrinógeno con batroxobina, fue con-firmada, optimizada y evaluada por varios métodos. Conclusiones: El uso de desAAfibrinogeno digerido con plasmina da una constante de activación más estable en la formación del complejo terciario que el desAAfibrinogeno no digerido (fibrina-plasminogeno-activador tisular del plasminógeno).

Palabras clave: Activador tisular del plasminógeno; fibrina; fibrinógeno; plasmina; plasminógeno.

2013-08-28   |   583 visitas   |   Evalua este artículo 0 valoraciones

Vol. 26 Núm.3. Julio-Septiembre 2013 Pags. 291-301 IATREIA 2013; 26(3)